草地贪夜蛾组织蛋白酶B的基因克隆、序列分析、三维结构预测及其分子对接模拟

• 作者: 刘展眉 叶静敏 程杏安 胡美英 蒋旭红
• 来源期刊: 生物技术通报
• 关键词: Sf9细胞 CathepsinB 基因克隆 同源建模 分子对接 抑制剂
• 年，卷（期）: 2018,（1）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 183-194
• 页数: 12页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2017-0818

摘要

昆虫组织蛋白酶B(Cathepsin B)在昆虫发育和代谢过程中发挥重要作用.本研究首先克隆了草地贪夜蛾Spodoptera frugiperda(J.E.Smmith)的组织蛋白酶B基因Cathepsin B(SCB),获得其开放阅读框(ORF)序列(GenBank登录号:HQ110064).生物信息学分析表明,该基因的开放阅读框包含1026 bp的片段,编码341个氨基酸,预测N-末端含有长度为20个氨基酸残基的信号肽序列,去除信号肽序列后,预测成熟蛋白分子量为35.6 kD,等电点为6.59.氨基酸序列与15种物种Cathepsin B比较有51.2％-96.2％ 的一致性,与甜菜夜蛾Spodoptera exigua(Hiibner)相似度最高,达96.2％.利用同源建模预测SCB的三维结构,经动力学的优化,SCB折叠成紧密而稳定的球状结构,含6个对结构有稳定作用的二硫键,亲水性氨基酸主要包被在蛋白表面.同时分子对接模拟结果表明,SCB结合口袋比较浅,形状不规则,袋口较宽.ARG19、VAL23和ASN24为活性位点关键氨基酸残基,抑制剂CA与SCB活性位点3个关键氨基酸残基有较强的相互作用,且均主要表现为静电相互作用能,其中VAL23、ASN24与CA形成氢键.以期为进一步运用生物实验手段研究Cathepsin B的结构和功能,设计和开发昆虫组织蛋白酶类抑制剂类杀虫剂奠定基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	胡美英	华南农业大学昆虫毒理研究室	144	2126	24.0	37.0
2	蒋旭红	仲恺农业工程学院天然产物化学研究所	38	218	8.0	13.0
3	刘展眉	仲恺农业工程学院天然产物化学研究所	35	203	9.0	12.0
4	程杏安	仲恺农业工程学院天然产物化学研究所	16	48	4.0	6.0
5	叶静敏	仲恺农业工程学院天然产物化学研究所	4	6	2.0	2.0