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一菌双酶法转化富马酸生成 β-丙氨酸
一菌双酶法转化富马酸生成 β-丙氨酸
作者:
华超
李敬亚
梁阿朋
祁瑛
肖延铭
陈明亮
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
天冬氨酸转氨酶
L-天冬氨酸α-脱羧酶
通透细胞
固定化
摘要:
利用天冬氨酸转氨酶(A spA T)和L-天冬氨酸α-脱羧酶(PanD)偶联,以富马酸和氨作为底物催化合成β-丙氨酸(β-A la)是工业合成β-丙氨酸的重要途径.但传统的双酶工艺需要分别发酵两个酶,且酶无法固定化.通过将AspAT和PanD构建入同一个大肠杆菌中,使其通过一次发酵就能产生两个酶,并且通过固定化通透细胞使酶可以重复利用.构建的工程菌的整体酶活为85.4U/g,固定化率为64.2%,固定化细胞最适反应温度为45℃,最适反应p H为7.5,最高可将质量浓度为300 g/L的富马酸完全转化生成β-A la,固定化细胞可连续使用12次.根据笔者提出的方法可简化酶的发酵工艺,进一步降低β-A la的生产成本.
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篇名
一菌双酶法转化富马酸生成 β-丙氨酸
来源期刊
发酵科技通讯
学科
生物学
关键词
天冬氨酸转氨酶
L-天冬氨酸α-脱羧酶
通透细胞
固定化
年,卷(期)
2018,(4)
所属期刊栏目
应用开发
研究方向
页码范围
231-235
页数
5页
分类号
Q815|Q819
字数
4009字
语种
中文
DOI
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作者信息
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姓名
单位
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被引次数
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1
李敬亚
郑州大学化学与分子工程学院
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梁阿朋
郑州大学化学与分子工程学院
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期刊影响力
发酵科技通讯
主办单位:
中国发酵工业协会
杭州西湖味精集团有限公司
出版周期:
季刊
ISSN:
1674-2214
CN:
33-1131/TS
开本:
大16开
出版地:
杭州市秋涛路306号
邮发代号:
创刊时间:
1972
语种:
chi
出版文献量(篇)
1585
总下载数(次)
1
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3581
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