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摘要:
近年来, 内源性H2S作为第3种被发现的新型气体信号分子, 其生理学作用逐渐受到研究者的重视.在哺乳动物体内, H2S与血红素蛋白的结合有两种方式, 一种是H2S直接键合血红素中心Fe形成Fe-H2S复合物;另一种则是H2S修饰血红素卟啉环, 形成硫代血红素结构.我们选用肌红蛋白 (myoglobin, Mb) 作为研究对象, 通过点突变技术改变了血红素活性中心结构, 结合紫外-可见光谱学以及X-射线晶体学, 研究了H2S与不同突变型Mb反应后的光谱和结构变化.结果显示:血红素中心近、远端腔微环境的变化, 如腔体极性、氢键数目、氢键位置等因素直接影响蛋白质与H2S的结合, 以及硫代血红素 (sulfheme) 的形成.这些结果为研究血红素蛋白参与内源性H2S代谢机理提供了重要的实验数据.
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文献信息
篇名 肌红蛋白与H2S反应的结构功能学研究
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科 生物学
关键词 气体信号分子 硫化氢 肌红蛋白 硫代血红素 活性中心
年,卷(期) 2018,(8) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 865-874
页数 10页 分类号 Q71
字数 语种 中文
DOI 10.16476/j.pibb.2018.0047
五维指标
作者信息
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1 吴云翔 2 0 0.0 0.0
2 易军 3 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
气体信号分子
硫化氢
肌红蛋白
硫代血红素
活性中心
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
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