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摘要:
目的 采用基于抗原表位分析对人乳头瘤病毒16L1-E7蛋白的原核表达和纯化进行分析,为相关疫苗的研究提供借鉴.方法 将pET-32a/16L1-E7重组质粒转化BL21大肠杆菌,IPTG诱导16L1-E7蛋白表达,并对表达蛋白纯化后进行抗原特异性鉴定.结果 重组质粒扩增后检测条带单一,菌落PCR和酶切片段位置一致;经0.1 mmol·L-1的IPTG诱导后重组质粒泳道目标蛋白表达明显增多,且抗原特异性好.结论 成功诱导pET-32a/16L1-E7重组质粒表达并进行了纯化,获得了抗原特异性较好的目标蛋白.
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文献信息
篇名 人乳头瘤病毒16L1-E7蛋白的原核表达及分析纯化研究
来源期刊 肿瘤药学 学科 医学
关键词 抗原表位分析 人乳头瘤病毒 原核表达 纯化 抗原决定簇
年,卷(期) 2018,(3) 所属期刊栏目 基础研究
研究方向 页码范围 351-353,370
页数 4页 分类号 R737.33
字数 2034字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.2095-1264.2018.03.11
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 贾杰 广东省妇幼保健院麻醉科 40 503 14.0 21.0
2 李屹 广东省妇幼保健院妇科 19 154 8.0 12.0
3 邓庆珊 广东省妇幼保健院妇科 22 75 5.0 8.0
4 钟沅月 广东省妇幼保健院妇科 6 31 1.0 5.0
5 黄彩彩 广东省妇幼保健院妇科 14 46 4.0 6.0
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研究主题发展历程
节点文献
抗原表位分析
人乳头瘤病毒
原核表达
纯化
抗原决定簇
研究起点
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期刊影响力
肿瘤药学
双月刊
2095-1264
43-1507/R
大16开
湖南省长沙市岳麓区咸嘉湖路582号湖南省肿瘤医院
42-391
2011
chi
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