传染性蛋白的“负面”和“正面”(4)

• 作者: 朱钦士
• 来源期刊: 生物学通报
• 学科: 生物学
• 关键词: Prion 传染性蛋白 肽链折叠 β-折叠 疯牛病 淀粉样变性病 长期记忆
• 年，卷（期）: 2018,（7）
• 所属期刊栏目: 生物探秘
• 页码范围: 10-13
• 页数: 4页
• 分类号: Q2
• 字数: 4690字
• 语种: 中文

摘要

蛋白质是生命活动的执行者,除了催化数千种化学反应,蛋白质还在生物的身体结构、信息传递、生物防卫等方面起不可或缺的作用.不同的生理功能不仅需要不同的蛋白质,还需要蛋白质分子形成各自的结构和形状.而蛋白质分子是由不分支的肽链组成的,从新合成的肽链到具有特定三维结构和有生理功能的蛋白质,需要复杂精细的肽链折叠过程.由于各种折叠方式之间的能量差别甚小,许多因素,包括自身浓度的变化、分子中一部分肽链缺失或者延长、基因突变引起的氨基酸残基改变、环境中酸碱度改变、离子浓度变化、周围的分子环境变化等,都能使肽链的折叠方式发生改变.肽链折叠方式改变的后果之一,就是形成特殊的β-折叠:肽链中彼此平行而又方向相反的区段以氢键联系,形成片状结构,多个分子的这种片状结构还能逐层叠加,形成纤维状的聚合物.不仅如此,这样的“异常”结构还会使“正常”的蛋白也改变折叠方式,变成和自己一样的结构,因此这些“异常”结构的蛋白质具有“传染性”,即能复制自己的结构,统称“传染性蛋白”,词源是从英文的Prion一词意译而来.在许多情况下,这种“折叠错误”的蛋白会丧失原有的生理功能,且其聚合物对细胞有害,引起痰病,包括疯牛病、痒羊病(Scrapie)、人类的克-雅氏病、老年痴呆、帕金森氏症、杭廷顿氏症等中枢神经系统病症.除了这些疾病,折叠错误的蛋白还可沉积在身体各处,引起各种“淀粉样变性病”(Amyloido-sis).另一方面,Prion型的蛋白由于其稳定性和特殊结构,又可获得新的生理功能,在生物材料的建造,物质储存、作为黑色素和牙釉质合成时的模板、动物的长期记忆,以及免疫系统的信息传输中发挥重要作用,即一些传染性蛋白也能发挥正常的、甚至不可替代的生理功能.本文以3个部分分别介绍传染性蛋白被发现的历史和形成机制、传染性蛋白所引起的疾病(负面),以及传染性蛋白执行的正常生理功能(正面).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	朱钦士	美国南加州大学医学院	87	47	3.0	5.0