荚膜红细菌来源的酪氨酸酚裂解酶的酶学性质

• 作者: 周景文 堵国成 张宇 陈坚
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: L-酪氨酸 酪氨酸酚裂解酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2018,（7）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 13-19
• 页数: 7页
• 字数: 4401字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.016785

摘要

L-酪氨酸作为人体非必需氨基酸之一,是合成苯丙素类化合物等多种高价值化学产品的重要前体物质.因其可作为营养补充剂,以及多肽类激素、抗生素、L-多巴、黑色素、对羟基肉桂酸等产品的原料,被广泛应用于食品、化工、饲料和医药等行业.为了促进L-酪氨酸的高效生产,在大肠杆菌(Escherichia coli)中异源表达来源于荚膜红细菌(Rhodobacter capsulatus)的酪氨酸酚裂解酶(Tyrosine phenol lyase,TPL),并进行了诱导条件优化、酶活测定和酶学性质分析.结果表明,来源于荚膜红细菌的TPL最适pH为8.5;最适温度为40℃;酶活和比酶活分别为0.29 U/mL和0.29 U/mg;体外全细胞催化的酶活为0.41 U/g;反应10 h生成L-酪氨酸产量为0.30 g/L.结果表明,来源于R.capsulatus的TPL在大肠杆菌中成功表达,为后续提高表达量及分子改造提高催化性能的研究奠定基础.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈坚	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	447	6664	38.0	58.0
5	堵国成	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	339	3648	30.0	42.0
6	周景文	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	50	161	7.0	10.0
7	张宇	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	5	1	1.0	1.0