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LPS的胞内受体Caspase-11的研究进展
LPS的胞内受体Caspase-11的研究进展
作者:
刘靖华
罗炳生
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
Caspase-11
LPS
革兰氏阴性菌
内毒素休克
细菌清除
摘要:
以往的研究认为,TLR4是内毒素(LPS)的胞膜受体.新近的研究发现含半胱氨酸的天冬氨酸蛋白水解酶11(Caspase-11,Casp11)可能在胞内LPS的识别中发挥关键作用.Caspase-11与胞内LPS结合后被激活.活化的Casp-11一方面剪切下游gasdermin D分子进而介导细胞焦亡(pyroptosis),另一方面激活NLRP3/ASC-Casp-1通路,使细胞分泌促炎因子IL-1β和IL-18等.Casp-11还能通过促进吞噬体和溶酶体融合,增强细胞对革兰氏阴性菌的杀灭.在严重内毒素血症过程中,由于Casp-11过度活化,大量细胞发生焦亡,致使大量胞内促炎介质被释放到胞外,导致机体出现难以调控的炎症反应,最终发展成内毒素休克.Casp-11是内毒素休克发生的关键分子.本文对Casp-11在LPS的识别、活化及效应方面的最新进展进行综述.
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内容分析
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文献信息
篇名
LPS的胞内受体Caspase-11的研究进展
来源期刊
生物化学与生物物理进展
学科
关键词
Caspase-11
LPS
革兰氏阴性菌
内毒素休克
细菌清除
年,卷(期)
2018,(3)
所属期刊栏目
综述与专论
研究方向
页码范围
289-296
页数
8页
分类号
字数
语种
中文
DOI
10.16476/j.pibb.2017.0235
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
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1
刘靖华
19
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罗炳生
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节点文献
Caspase-11
LPS
革兰氏阴性菌
内毒素休克
细菌清除
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
主办单位:
中国科学院生物物理研究所
中国生物物理学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1000-3282
CN:
11-2161/Q
开本:
大16开
出版地:
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
邮发代号:
2-816
创刊时间:
1974
语种:
chi
出版文献量(篇)
3726
总下载数(次)
14
总被引数(次)
39155
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