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摘要:
以往的研究认为,TLR4是内毒素(LPS)的胞膜受体.新近的研究发现含半胱氨酸的天冬氨酸蛋白水解酶11(Caspase-11,Casp11)可能在胞内LPS的识别中发挥关键作用.Caspase-11与胞内LPS结合后被激活.活化的Casp-11一方面剪切下游gasdermin D分子进而介导细胞焦亡(pyroptosis),另一方面激活NLRP3/ASC-Casp-1通路,使细胞分泌促炎因子IL-1β和IL-18等.Casp-11还能通过促进吞噬体和溶酶体融合,增强细胞对革兰氏阴性菌的杀灭.在严重内毒素血症过程中,由于Casp-11过度活化,大量细胞发生焦亡,致使大量胞内促炎介质被释放到胞外,导致机体出现难以调控的炎症反应,最终发展成内毒素休克.Casp-11是内毒素休克发生的关键分子.本文对Casp-11在LPS的识别、活化及效应方面的最新进展进行综述.
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文献信息
篇名 LPS的胞内受体Caspase-11的研究进展
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科
关键词 Caspase-11 LPS 革兰氏阴性菌 内毒素休克 细菌清除
年,卷(期) 2018,(3) 所属期刊栏目 综述与专论
研究方向 页码范围 289-296
页数 8页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.16476/j.pibb.2017.0235
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 刘靖华 19 146 5.0 12.0
2 罗炳生 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
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Caspase-11
LPS
革兰氏阴性菌
内毒素休克
细菌清除
研究起点
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期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
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