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摘要:
L-天冬氨酸作为一种大宗氨基酸产品,在食品、医药和化工等方面有着广泛的用途.该研究在删除了富马酸水合酶基因(fumAC)的E.coli BL21 (DE3)中,构建了6种不同的马来酸顺反异构酶基因(maiA)与L-天冬氨酸裂解酶基因(aspA)双酶偶联的表达体系,通过比较其共表达效果和催化效率,获得最佳的偶联体系E.coli BL21 (DE3) ΔfumAC/pRSFDvet-1-maiA-aspA.该菌株能够在细胞浓度OD600值为8的催化体系下,在390 min内将3.2 mol/L的马来酸完全转化为L-天冬氨酸铵,其浓度达到3.14 mol/L,中间产物富马酸几乎没有积累,转化率达到98%以上.此外,为解决在高浓度的黏稠反应液中细胞回收利用困难的问题,对重组工程菌进行细胞固定化,固定化细胞回收利用8次之后,其相对酶活还剩下81%,显著提高了细胞的利用率,降低了L-天冬氨酸生产成本,为其工业化生产奠定了基础.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 双酶偶联催化马来酸生成L-天冬氨酸
来源期刊 食品与发酵工业 学科
关键词 双酶偶联 全细胞催化 L-天冬氨酸 马来酸 细胞固定化
年,卷(期) 2018,(8) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 20-26
页数 7页 分类号
字数 4687字 语种 中文
DOI 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.016966
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 周丽 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 45 190 7.0 11.0
2 周哲敏 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 53 108 5.0 6.0
3 余龙 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 1 3 1.0 1.0
4 陈寅 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 1 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
双酶偶联
全细胞催化
L-天冬氨酸
马来酸
细胞固定化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品与发酵工业
半月刊
0253-990X
11-1802/TS
大16开
北京酒仙桥中路24号院6号楼
2-331
1970
chi
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