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摘要:
超氧化物歧化酶(SOD)能特异性清除氧自由基,对保护细胞免受氧化损伤具有重要作用.本文构建了表达重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的毕赤酵母工程菌GS115-pPIC9K-SOD,并对重组SOD进行分离纯化和酶学性质研究.通过10 ku中空纤维柱超滤、DEAE弱阴离子交换层析、高效凝胶色谱分离纯化,重组Cu/Zn-SOD的比活力为1 7647.1 U/mg,回收率为36.84%.对重组Cu/Zn-SOD的酶学性质研究表明,其最适反应pH 8.0,最适反应温度30℃;在pH 5~9之间较为稳定,保温1h后仍能保留80%以上的酶活力;60℃保温1h酶活保持在90%以上,70 ℃保温20 min残余酶活力仍有70%以上.重组Cu/Zn-SOD在中性条件下对蛋白酶耐受性较好,然而易受胃酸的酸解导致酶活力丧失.
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文献信息
篇名 重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的分离纯化及酶学性质
来源期刊 中国食品学报 学科
关键词 Cu/Zn-SOD 梅花鹿 毕赤酵母 纯化 酶学性质
年,卷(期) 2018,(5) 所属期刊栏目 加工技术
研究方向 页码范围 137-143
页数 7页 分类号
字数 语种 中文
DOI 10.16429/j.1009-7848.2018.05.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 林娟 福州大学福建省海洋酶工程重点实验室 110 610 12.0 18.0
2 叶秀云 福州大学福建省海洋酶工程重点实验室 92 537 11.0 17.0
3 李仁宽 福州大学福建省海洋酶工程重点实验室 21 41 4.0 5.0
4 吕橄 福州大学福建省海洋酶工程重点实验室 2 0 0.0 0.0
5 许鑫琦 福州大学福建省海洋酶工程重点实验室 6 11 2.0 3.0
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Cu/Zn-SOD
梅花鹿
毕赤酵母
纯化
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中国食品学报
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1009-7848
11-4528/TS
16开
北京市海淀区阜成路北3街6号轻苑大厦3层
2001
chi
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