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重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的分离纯化及酶学性质
重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的分离纯化及酶学性质
作者:
叶秀云
吕橄
李仁宽
林娟
许鑫琦
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
Cu/Zn-SOD
梅花鹿
毕赤酵母
纯化
酶学性质
摘要:
超氧化物歧化酶(SOD)能特异性清除氧自由基,对保护细胞免受氧化损伤具有重要作用.本文构建了表达重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的毕赤酵母工程菌GS115-pPIC9K-SOD,并对重组SOD进行分离纯化和酶学性质研究.通过10 ku中空纤维柱超滤、DEAE弱阴离子交换层析、高效凝胶色谱分离纯化,重组Cu/Zn-SOD的比活力为1 7647.1 U/mg,回收率为36.84%.对重组Cu/Zn-SOD的酶学性质研究表明,其最适反应pH 8.0,最适反应温度30℃;在pH 5~9之间较为稳定,保温1h后仍能保留80%以上的酶活力;60℃保温1h酶活保持在90%以上,70 ℃保温20 min残余酶活力仍有70%以上.重组Cu/Zn-SOD在中性条件下对蛋白酶耐受性较好,然而易受胃酸的酸解导致酶活力丧失.
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分离
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内容分析
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文献信息
篇名
重组梅花鹿来源Cu/Zn-SOD的分离纯化及酶学性质
来源期刊
中国食品学报
学科
关键词
Cu/Zn-SOD
梅花鹿
毕赤酵母
纯化
酶学性质
年,卷(期)
2018,(5)
所属期刊栏目
加工技术
研究方向
页码范围
137-143
页数
7页
分类号
字数
语种
中文
DOI
10.16429/j.1009-7848.2018.05.017
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
林娟
福州大学福建省海洋酶工程重点实验室
110
610
12.0
18.0
2
叶秀云
福州大学福建省海洋酶工程重点实验室
92
537
11.0
17.0
3
李仁宽
福州大学福建省海洋酶工程重点实验室
21
41
4.0
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4
吕橄
福州大学福建省海洋酶工程重点实验室
2
0
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许鑫琦
福州大学福建省海洋酶工程重点实验室
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节点文献
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梅花鹿
毕赤酵母
纯化
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
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相关学者/机构
期刊影响力
中国食品学报
主办单位:
中国食品科学技术学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1009-7848
CN:
11-4528/TS
开本:
16开
出版地:
北京市海淀区阜成路北3街6号轻苑大厦3层
邮发代号:
创刊时间:
2001
语种:
chi
出版文献量(篇)
6381
总下载数(次)
14
总被引数(次)
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