李斯特菌噬菌体裂解酶基因在大肠杆菌中的表达

• 作者: 刘珊娜 刘金福 葛怀娜
• 来源期刊: 中国食品学报
• 关键词: 噬菌体裂解酶 基因表达 李斯特菌 蛋白纯化
• 年，卷（期）: 2018,（8）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 72-76
• 页数: 5页
• 语种: 中文
• DOI: 10.16429/j.1009-7848.2018.08.010

摘要

单核细胞增生李斯特菌是一种重要的食源性致病菌, 存在于多种环境中, 造成牛奶、肉类、水产品等的食品安全问题.李斯特菌噬菌体编码的裂解酶能够特异性地裂解宿主细胞, 释放胞内的子代噬菌体.本研究旨在构建李斯特菌噬菌体A500裂解酶的细胞壁结合结构域CBD500的异源表达系统, 获得重组蛋白.首先通过体外扩增得到CBD500基因, 克隆到表达载体p ET32a (+) 中, 转化表达菌株大肠杆菌BL21 (DE3) .阳性重组菌在30℃, 0.1 mmol/L IPTG中诱导4 h后, 以可溶形式表达分子质量约35 ku的重组蛋白.利用镍离子亲和层析纯化目的蛋白, 纯化产物质量浓度为0.62 mg/mL.间接ELISA试验证实, 纯化的重组蛋白具有生物学活性, 可用于进一步研究裂解酶的理化性质和作用机制.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘金福	天津农学院食品科学与生物工程学院	80	742	15.0	23.0
5	刘珊娜	天津农学院食品科学与生物工程学院	12	17	3.0	3.0
7	葛怀娜	天津农学院食品科学与生物工程学院	6	44	3.0	6.0