大海马ACE抑制肽的制备及其理化性质分析

• 作者: 徐永健 桑卫国 赵玉菲 顾伟
• 来源期刊: 中国食品学报
• 关键词: 大海马 ACE抑制肽 理化性质 稳定性分析
• 年，卷（期）: 2018,（4）
• 所属期刊栏目: 加工技术
• 页码范围: 139-147
• 页数: 9页
• 语种: 中文
• DOI: 10.16429/j.1009-7848.2018.04.019

摘要

以分子质量＞20 ku的海马蛋白组分(PH-I)为原料,用木瓜蛋白酶酶解,制备具有降血压活性的ACE抑制肽(PH-Ie),分析比较PH-Ie和纯化后PH-I3的物理性质和体外各因素对其活性的影响.在pH 2.0～10.0时,PH-Ie和PH-I3的氮溶解指数都大于90％;PH-Ie和PH-I3的乳化能力小于PH-I,而PH-I的乳化稳定性强于PH-Ie和PH-I3;PH-I的起泡性和起泡稳定性都强于PH-Ie和PH-I3;PH-Ie和PH-I3的抗氧化能力优于PH-I.在温度≤100℃时,PH-I3的ACE活性保持率没有发生变化,PH-Ie的ACE活性在85℃以上时略有升高;PH-I3在中性和碱性的条件下具有良好的稳定性,而PH-Ie在中性条件下具有良好稳定性.葡萄糖对PH-Ie和PH-I3的ACE活性的影响大于蔗糖,且褐变程度随着葡萄糖含量的升高而增大,NaCl对PH-13活性影响不明显,对PH-Ie活性影响显著.Al3+和Mg2+对PH-Ie的活性具有促进作用,K+和Zn2+具有明显抑制作用;Zn2+能够显著抑制PH-I3的活性.模拟胃肠消化道的消化过程可知,PH-I3属于真抑制型肽,PH-Ie属于前提型肽.