重组黏玉米谷氨酰胺转氨酶的酶学性质及其对乳蛋白的交联作用

• 作者: 于景华 李洪波 李红娟 李金
• 来源期刊: 中国食品学报
• 关键词: 黏玉米来源谷氨酰胺转氨酶 酶学性质 乳蛋白 交联作用
• 年，卷（期）: 2018,（1）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 49-55
• 页数: 7页
• 语种: 中文
• DOI: 10.16429/j.1009-7848.2018.01.007

摘要

目的:从重组大肠杆菌中分离纯化黏玉米来源的谷氨酰胺转氨酶(TGZ),研究其酶学性质及对乳蛋白的交联作用.方法:采用荧光测定法研究重组TGZ的动力学参数、最适反应温度、温度稳定范围、最适反应pH值、pH稳定范围及金属离子对酶活性的影响,明确该重组酶的酶学性质.以微生物源TGase (MTG)为对照,通过SDS-PAGE分析TGZ对乳蛋白的交联作用.结果:在pH 8.0,37℃的条件下,重组TGZ的反应动力学常数Km为1.55μmol/L,最大反应速率Vmax为155/min.该酶的最适反应温度为45℃,具有较稳定的耐热性.该酶的最适反应pH值为8.0,具有较强的耐碱性.K+、Ca2+、Na+和Ba2+对该酶的活性具有促进作用,Fe3+、Cu2+和Zn2+的抑制作用较强.对乳中酪蛋白和乳清蛋白的交联作用表明酪蛋白是TGZ的良好底物.结论:重组TGZ的酶学性质为其进一步在相关食品中的应用提供了理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	于景华	天津科技大学食品工程与生物技术学院	44	100	6.0	8.0
2	李红娟	天津科技大学食品工程与生物技术学院	17	12	2.0	2.0
3	李金	天津科技大学食品工程与生物技术学院	6	13	1.0	3.0
4	李洪波	天津科技大学食品工程与生物技术学院	12	9	2.0	2.0