安卡红曲霉酸性蛋白酶分离纯化及部分酶学性质分析

• 作者: 何首春 康旭 袁江兰 陈晓敏 黄亚明
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 安卡红曲霉(Monascus anka) 酸性蛋白酶 分离纯化 性质 动力学
• 年，卷（期）: 2018,（10）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 118-124
• 页数: 7页
• 分类号: Q556
• 字数: 6271字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-201810019

摘要

安卡红曲霉(Monascus anka)CICC 40806培养液经硫酸铵分级沉淀和CM Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析两步分离纯化,得到纯度较高的胞外酸性蛋白酶,然后对其性质和动力学进行研究.结果表明M.?anka酸性蛋白酶的最适反应pH值为3.0,pH值稳定范围为3.0～7.0,最适反应温度为50?℃,低于50?℃时酶具有较好的稳定性,50?℃时的衰减常数为0.569.M.?anka酸性蛋白酶以酪蛋白为底物时反应活化能为28.85?kJ/mol,相对较低.M.?anka酸性蛋白酶具有一定的耐盐性,当NaCl质量分数为7%时,最适条件下反应时相对酶活力为12%.以酪蛋白、米渣蛋白、牛血清蛋白为底物时,Km值分别为12.48、14.77、20.05?mg/mL,对米渣蛋白和酪蛋白的催化效率相对较高.M. anka酸性蛋白酶可能在米渣蛋白发酵降解中发挥积极作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	康旭	湖北工业大学生物工程与食品学院	59	392	10.0	17.0
2	袁江兰	湖北工业大学生物工程与食品学院	43	107	7.0	8.0
3	何首春	湖北工业大学生物工程与食品学院	4	13	2.0	3.0
4	黄亚明	湖北工业大学生物工程与食品学院	3	1	1.0	1.0
5	陈晓敏	湖北工业大学生物工程与食品学院	3	8	1.0	2.0