矢车菊素-3-葡萄糖苷与四种乳蛋白相互作用的研究

• 作者: 刘国荣 朱金锦 王成涛 王鑫 赵磊 郝帅
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 矢车菊素-3-葡萄糖苷(C3G) 乳蛋白 荧光光谱 红外光谱 圆二色谱
• 年，卷（期）: 2018,（17）
• 所属期刊栏目: 研究与探讨
• 页码范围: 1-8,15
• 页数: 9页
• 分类号: TS201.1
• 语种: 中文
• DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2018.17.001

摘要

采用荧光光谱法、傅里叶红外光谱法和圆二色谱法,研究矢车菊素-3-葡萄糖苷(cyanidin 3-O-glucoside,C3G)与α-酪蛋白、β-酪蛋白、乳清蛋白和β-乳球蛋白的相互作用.结果表明,C3G对上述四种乳蛋白都产生了荧光静态猝灭作用,在溶液中C3G与乳蛋白相互结合摩尔比约为1∶1,且由热力学参数判定C3G与α-酪蛋白结合的分子间作用力为氢键与范德华力,而与β-酪蛋白、乳清蛋白和β-乳球蛋白结合主要靠静电引力.通过比较C3G与α-酪蛋白、β-酪蛋白、乳清蛋白和β-乳球蛋白相互作用的荧光猝灭率(84％、74％、77％、75％);温度分别为298、318、338 K时的结合常数(423.448、362.994、28.655×104 L/mol;9.524、8.056、8.308×104 L/mol;9.262、6.940、7.889×104 L/mol;30.440、11.830、17.262×104 L/mol);结合距离(2.17、2.66、2.18、2.19 nm),由此得出α-酪蛋白与C3G结合最紧密.傅里叶红外光谱和圆二色谱分析显示,C3G的加入使得α-酪蛋白的α-螺旋增加,β-折叠和转角降低;β-酪蛋白的α-螺旋、β-折叠和转角均增加;乳清蛋白的α-螺旋、β-折叠和转角均无明显变化;β-乳球蛋白的α-螺旋降低,β-折叠和转角增加.C3G对四种乳蛋白均有较强的结合能力,可以使其构象发生变化.