鱼胶原蛋白肽对α-乳白蛋白和表没食子儿茶素没食子酸酯聚集行为的影响及所形成三元复合物的热稳定性

• 作者: 张浩 徐响 李根 李波 杨伟 焦梦婷 王文娟 赵通 郝一博 陈如炎
• 来源期刊: 食品工业科技
• 学科: 工学
• 关键词: 鱼胶原蛋白肽 α-乳白蛋白 表没食子儿茶素没食子酸酯 三元复合物 聚集 热稳定性
• 年，卷（期）: 2018,（14）
• 所属期刊栏目: 研究与探讨
• 页码范围: 55-60
• 页数: 6页
• 分类号: TS201.2
• 语种: 中文
• DOI: 10.13386/j.issn1002-0306.2018.13.011

摘要

为研究鱼胶原蛋白肽(CP)对α-乳白蛋白(α-La)和表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)聚集行为的影响及其形成的三元复合物的热稳定性,采用浊度法、动态光散射、荧光光谱和圆二色谱四种光谱学手段.结果表明,α-La、EGCG和CP的添加顺序直接影响所形成的三元复合物的结构特性.在温度为25℃条件下,低浓度的CP促进α-La-EGCG复合物的聚集,聚集体粒径增大,粒径分布不均一,溶液浊度增加;而较高浓度的CP则抑制α-La和EGCG的聚集行为,聚集体粒径较小,粒径分布均一,溶液相对澄清.zeta电位(ζ-电位)结果表明,在澄清溶液中,溶液的ζ-电位接近于0,这可能与CP抑制α-La和EGCG聚集的机理有关.荧光结果表明,CP的加入使三元复合物中α-La的结构伸展,α-La分子中色氨酸的亲水性增强.圆二色谱分析表明,澄清溶液中,CP使三元复合物中α-La的α-螺旋结构增加,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构减小.热处理能够进一步降低溶液的浊度,增加颗粒粒径,使三元复合物中的α-La结构更加伸展,但对溶液ζ-电位和α-La二级结构影响不大.