膜型雌激素受体ER-α36的分子结构及相关信号传导途径研究进展

• 作者: 吴水水 徐雪芬 王衡 黄剑
• 来源期刊: 山东医药
• 学科: 医学
• 关键词: 雌激素受体 雌激素受体α36 腺苷酸环化酶 蛋白激酶C G蛋白偶联受体 磷脂酰三磷酸肌醇激酶 丝裂原活化蛋白激酶
• 年，卷（期）: 2018,（19）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 95-97
• 页数: 3页
• 分类号: R335
• 字数: 2519字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1002-266X.2018.19.030

摘要

ER-α36由ER-α66衍生而来,它的5′末端和3′末端没有转录活性区AF-1和AF-2,仅保留了ER-α66的DNA结合区、核定位信号区和配体依赖区.ER-α66定位于细胞核,而ER-α36主要锚定于细胞膜和细胞质,故ER-α36属于膜型雌激素受体.与ER-α66相比,ER-α36具有更强大的配体依赖活性,可对内、外源性雌激素迅速做出反应,在数秒至数分钟内快速激活信号通路,并与各类信号因子(如Ca2+、PKA、PKC、IGF)协同,参与细胞内的信号级联反应,介导了雌激素的非基因组信号途径.ER-α36与胞内多种信号通路存在着交叉对话现象,并参与介导细胞内的快速信号途径,如腺苷酸环化酶途径(AC)、蛋白激酶C途径(PKC)、G蛋白偶联途径、磷脂酰三磷酸肌醇激酶PI3K/AKT信号途径、丝裂原活化蛋白激酶MAPK/ERK信号途径、Ca2+通路和Src激酶激活的信号途径.上述信号途径可归纳为3种主要的信号通路:Ras-Raf-MEK-MAPK通路、Src-PI3K-AKt通路、PLC-PKC-cAMP-PKA.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王衡		3	2	1.0	1.0
2	黄剑		9	7	2.0	2.0
3	吴水水		2	6	2.0	2.0
4	徐雪芬		1	2	1.0	1.0