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摘要:
以L-异亮氨酸(L-ILe)为底物,以异源表达Fe(Ⅱ)/2-酮戊二酸依赖型双加氧酶的重组大肠杆菌BL21/pET28a-ido全细胞作为催化剂,催化合成4-羟基异亮氨酸(4-HIL).基于重组异亮氨酸双加氧酶(IDO)催化异亮氨酸羟基化的性质和条件,在摇瓶水平上对辅因子亚铁离子、 α-酮戊二酸(α-KG)及底物浓度进行了单因素优化.获得的最佳反应条件为2 g/L FeSO4·7H2 O,底物与α-KG摩尔比为1:1,该条件下反应8 h可生成190 mmol/L 4-HIL.结合摇瓶水平的最优条件,在反应器水平上继续对搅拌速度、 菌体浓度等进行优化,实现了对高底物浓度下催化反应的连续调控.在50 g/L湿菌体及400 r/min转速下可一次转化合成400 mmol/L 4-HIL,建立了全细胞催化合成4-羟基异亮氨酸的工艺流程.
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大肠杆菌
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生物催化
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关键词云
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文献信息
篇名 Fe(Ⅱ)/2-酮戊二酸依赖型双加氧酶重组大肠杆菌全细胞催化合成4-羟基异亮氨酸
来源期刊 高等学校化学学报 学科 化学
关键词 L-异亮氨酸 全细胞催化 4-羟基异亮氨酸 双加氧酶 过程调控
年,卷(期) 2019,(6) 所属期刊栏目 有机化学
研究方向 页码范围 1172-1177
页数 6页 分类号 O621.25
字数 4183字 语种 中文
DOI 10.7503/cjcu20180794
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 徐岩 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 233 3264 31.0 46.0
2 聂尧 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 34 150 7.0 10.0
3 景晓冉 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 2 1 1.0 1.0
4 张文丽 江南大学生物工程学院工业生物技术教育部重点实验室 1 1 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
L-异亮氨酸
全细胞催化
4-羟基异亮氨酸
双加氧酶
过程调控
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
高等学校化学学报
月刊
0251-0790
22-1131/O6
大16开
长春市吉林大学南湖校区
12-40
1980
chi
出版文献量(篇)
11695
总下载数(次)
9
总被引数(次)
133912
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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