磷酸化调控泛素单体与Rad23A/Ubiquilin-1中泛素结合域互作的检测

• 作者: 冉梦琳 唐淳 董旭 覃凌云
• 来源期刊: 波谱学杂志
• 学科: 物理学
• 关键词: 泛素(Ub) 磷酸化 核磁共振(NMR) 蛋白质之间相互作用 泛素结合域(UBA)
• 年，卷（期）: 2019,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 15-22
• 页数: 8页
• 分类号: O482.53
• 字数: 5814字
• 语种: 中文
• DOI: 10.11938/cjmr20182652

摘要

泛素(ubiquitin,Ub)是一种广泛存在、高度保守的信号蛋白质,它能够特异性识别成千上万种靶蛋白,以非共价方式行使不同的功能,其中包含蛋白质降解.Ubiquilin-1 (Ubql-1)和Rad23A作为两种蛋白降解的转运因子,都包含有与泛素结合的结构域,被称为泛素结合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修饰的特异性激酶PINK1被发现,磷酸化使泛素在溶液中呈现舒展态与收缩态两种互相转换的构象.本文通过核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)技术对UBA和磷酸化泛素之间的相互作用进行检测,观测磷酸化对UBA和泛素结合的影响.实验结果表明Rad23A-UBA2与Ubql-1 UBA都特异性的与磷酸化泛素的舒展态相互作用,但是磷酸化未改变泛素与UBA之间的亲和力.值得注意的是与Ubql-1 UBA相互作用时,磷酸化促进了泛素收缩态向舒展态的转换.