热诱导大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

• 作者: 包海蓉 武雅琴 王莉莎 邹咪
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: 大豆分离蛋白 鱼肌原纤维蛋白 凝胶特性 化学力
• 年，卷（期）: 2019,（10）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 60-65
• 页数: 6页
• 字数: 5225字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.018951

摘要

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)经60、80和95 ℃热处理,分别与鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)按质量比1∶3(总蛋白质量浓度45 g/L)热诱导得到混合蛋白凝胶.结果 表明,从流变特性来看,与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80℃)的储能模量值(G')(P＜0.05)显著上升,而MP-SPI(60℃和95℃)却低于MP-N-SPI.在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80℃),可以明显改善复合凝胶的持水力(water holding capacity,WHC)(P＜0.05).从质构特性看出,MP-SPI(95℃)的硬度显著提升.电泳图谱显示,MP-N-SPI凝胶条带与单纯MP无明显差异,MP-SPI(80℃和95℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60℃)浅,说明预热SPI(80 ℃或95℃)容易与MP相互作用.化学力测定显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力.由此可见,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	邹咪	上海海洋大学食品学院	5	3	1.0	1.0
2	武雅琴	上海海洋大学食品学院	3	2	1.0	1.0
3	王莉莎	上海海洋大学食品学院	3	2	1.0	1.0