去折叠态β-乳球蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯的相互作用

• 作者: 付珊琳 刘伟 刘成梅 姚文俊 覃芳芳 钟俊桢
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: β-乳球蛋白 表没食子儿茶素没食子酸酯 荧光光谱 紫外吸收光谱 圆二色光谱
• 年，卷（期）: 2019,（4）
• 所属期刊栏目: 食品化学
• 页码范围: 7-13
• 页数: 7页
• 分类号: TS201.2
• 字数: 5348字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20171212-141

摘要

通过微波处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)得到去折叠态β-乳球蛋白(un folded-β-lactoglobulin,U-β-LG),采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechin gallate,EGCG)与U-β-LG的相互作用机制.结果 表明,EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物.它们相互之间均主要为疏水作用力.在298 K时,EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188 nm和2.875 nm.EGCG的结合使β-LG和U-β-LG的二、三级结构发生变化,表面疏水性降低.与天然β-LG相比,U-β-LG与EGCG具有更大的结合强度,结合后的U-β-LG发生更大的结构变化.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘成梅	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	256	3418	29.0	42.0
2	刘伟	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	201	2194	23.0	36.0
3	钟俊桢	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	24	134	8.0	10.0
4	姚文俊	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	3	4	1.0	2.0
5	付珊琳	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	3	4	1.0	2.0
6	覃芳芳	南昌大学食品科学与技术国家重点实验室	1	3	1.0	1.0