翡翠贻贝副肌球蛋白的特性及在模拟胃肠液中的消化

• 作者: 刘光明 张凌晶 曹敏杰 李钰金 林丽云 翁凌 邹睿 钟婵
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 副肌球蛋白 翡翠贻贝 分离纯化 稳定性 模拟胃肠液消化
• 年，卷（期）: 2019,（6）
• 所属期刊栏目: 食品化学
• 页码范围: 1-8
• 页数: 8页
• 分类号: TS254.1
• 字数: 6671字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20180326-353

摘要

为探究贝类副肌球蛋白(paramyosin,PM)的热稳定性、pH值稳定性及其在模拟胃肠液中的消化特性,以翡翠贻贝(Perna viridis)为对象,利用硫酸铵盐析和羟基磷灰石柱层析等方法,从肌肉中纯化PM,采用肽质量指纹图谱法对其进行鉴定,利用圆二色谱测定其二级结构及热变性温度.结果 显示,翡翠贻贝PM分子质量为99.5 kDa;肽质量指纹图谱分析获得26个肽段,共330个氨基酸残基,与地中海贻贝(Mytilus galloprovincialis) PM 的序列一致性达到100％,表明纯化的蛋白为PM.圆二色谱结果显示,PM呈现典型的α-螺旋结构,其热变性温度为(56.3±0.2)℃.在30～100℃热处理30 min,PM未出现沉淀聚集现象,在pH 6～11范围内也较稳定,但当pH≤5时稳定性差,出现沉淀聚集现象.与胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶对PM的单独消化作用相比,3种酶连续作用可使PM有效降解,但仍有分子质量30 kDa的片段未被完全消化.本研究表明,翡翠贻贝PM具有较好的耐热性及耐消化性,为贻贝深加工及PM的后续研究提供一定理论参考.