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生物信息分析细粒棘球绦虫EgA31蛋白T细胞及B细胞的优势抗原表位
生物信息分析细粒棘球绦虫EgA31蛋白T细胞及B细胞的优势抗原表位
作者:
丁剑冰
安梦婷
庞楠楠
张峰波
李玉娇
王红英
赵骁
闫芳
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
细粒棘球蚴
包虫病
EgA31
生物信息技术
T细胞表位
B细胞表位
蛋白质二级结构
蛋白质三级结构
疫苗
优势抗原表位
组织构建
摘要:
背景:EgA31蛋白是参与成虫吸盘肌收缩的一类蛋白,是细粒棘球蚴绦虫保护性免疫中重要的候选疫苗分子.目的:应用生物信息学方法对细粒棘球绦虫EgA31蛋白进行分析,预测其可能的T细胞及B细胞优势抗原表位.方法:从GenBank中获取EgA31蛋白的氨基酸序列(GenBank登记号为AAC21558.1),利用ProtParam在线程序分析EgA31蛋白的分子质量、理论等电点、氨基酸组成、原子组成、消光系数、不稳定系数和总平均疏水性,DNAstar Protein模块、SOPMA在线服务器分析蛋白二级结构,Phyre的同源建模服务器预测其蛋白质三级结构,最后通过ABCpred、BepiPred、SYFPEITHI、IDBE等软件联合预测细粒棘球绦虫EGA31蛋白的T细胞及B细胞的优势抗原表位.结果与结论:①EgA31蛋白由601个氨基酸组成,其中含有112个强碱性氨基酸,121个强酸性氨基酸,归类为不稳定且亲水性蛋白;②在线分析发现,EgA31蛋白的二级结构中α-螺旋约占82.36%,延长链约占4.16%,β-转角约占3.16%,无规则卷曲约占10.32%;③通过ABCpred、BepiPred、SYFPEITHI、IDBE等软件联合分析后预测了4段优势T细胞抗原、6段优势B细胞抗原以及1段T-B细胞联合表位;④生物学信息方法能较为全面地预测细粒棘球绦虫EgA31蛋白的优势T细胞及B细胞抗原表位,为进一步研制疫苗和检测试剂奠定了基础.
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疫苗
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细粒棘球绦虫
EgA31蛋白
EgG1Y162蛋白
表位
细粒棘球绦虫cDNA克隆EgA31在大肠埃希氏菌M15中的表达及重组蛋白的纯化和复性
细粒棘球绦虫
抗原
重组蛋白
内容分析
文献信息
引文网络
相关学者/机构
相关基金
期刊文献
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关键词热度
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篇名
生物信息分析细粒棘球绦虫EgA31蛋白T细胞及B细胞的优势抗原表位
来源期刊
中国组织工程研究
学科
医学
关键词
细粒棘球蚴
包虫病
EgA31
生物信息技术
T细胞表位
B细胞表位
蛋白质二级结构
蛋白质三级结构
疫苗
优势抗原表位
组织构建
年,卷(期)
2019,(7)
所属期刊栏目
组织构建细胞学实验
研究方向
页码范围
1078-1083
页数
6页
分类号
R446|R318
字数
5267字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.2095-4344.1001
五维指标
传播情况
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引文网络
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期刊影响力
中国组织工程研究
主办单位:
中国康复医学会
《中国组织工程研究与临床康复》杂志社
出版周期:
旬刊
ISSN:
2095-4344
CN:
21-1581/R
开本:
大16开
出版地:
沈阳浑南新区10002信箱
邮发代号:
8-584
创刊时间:
1997
语种:
chi
出版文献量(篇)
55677
总下载数(次)
80
总被引数(次)
337465
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:
数理科学
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