厚壳贻贝Mytilin-1成熟肽在毕赤酵母中的重组表达及其抑菌活性

• 作者: 张亚莉 谢晶 钱韻芳 陶妍
• 来源期刊: 生物技术通报
• 关键词: 厚壳贻贝 Mytilin-1成熟肽 毕赤酵母 重组表达 抑菌活性
• 年，卷（期）: 2019,（7）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 54-60
• 页数: 7页
• 语种: 中文
• DOI: 10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2019-0104

摘要

贻贝素(Mytilins)是一类主要在贝类血细胞中表达的阳离子小分子抗菌肽,包括多种同工型,它们在免疫系统中发挥了重要作用,Mytilin-1是其中的一种同工型.厚壳贻贝(Mytilus coruscus)Mytilin-1的一级结构由信号肽、成熟肽和C端的延伸肽组成;其成熟肽决定了Mytilin-1的生物学活性,它由34个氨基酸残基组成,其中8个保守的半胱氨酸残基在空间上能形成4对二硫键,对Mytilin-1的稳定性和活性起了关键作用.以厚壳贻贝的Mytilin-1成熟肽为重组DNA表达的目的蛋白,根据毕赤酵母(Pichia pastoris)的密码子偏爱性对编码该成熟肽的密码子进行优化,合成的目的基因"mMy1"与表达载体pPICZαA连接后电转至毕赤酵母X-33,通过高浓度博来霉素筛选高拷贝酵母转化子,获得的阳性转化子在29℃、250 r/min、pH6.0的条件下,使用1％ 甲醇诱导表达96 h;培养液上清经Tricine-SDS-PAGE和Western blot分析证明:重组mMy1在毕赤酵母X-33中得到成功表达,其分子量为4.8 kD.抑菌试验表明,重组mMy1对革兰氏阳性的金黄色葡萄球菌(Staphylococcus aureus)和枯草芽孢杆菌(Bacillus subtilis)以及革兰氏阴性的大肠杆菌(Escherchia coli)具有抑菌活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	谢晶	上海海洋大学食品学院上海水产品加工及贮藏工程技术研究中心	409	4858	36.0	48.0
2	陶妍	上海海洋大学食品学院上海水产品加工及贮藏工程技术研究中心	34	379	6.0	19.0
3	钱韻芳	上海海洋大学食品学院上海水产品加工及贮藏工程技术研究中心	25	206	8.0	14.0
4	张亚莉	上海海洋大学食品学院上海水产品加工及贮藏工程技术研究中心	3	5	2.0	2.0