转谷氨酰胺酶交联大豆分离蛋白结构表征

• 作者: 臧学丽 陈光
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 转谷氨酰胺酶 交联 大豆分离蛋白 二级结构 结构表征
• 年，卷（期）: 2019,（24）
• 所属期刊栏目: 食品化学
• 页码范围: 73-78
• 页数: 6页
• 分类号: TS214.2
• 字数: 5052字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20190722-282

摘要

为研究转谷氨酰胺酶(transglutaminase,TGase)交联大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对SPI分子结构的影响,采用差示扫描量热仪、扫描电镜、X-射线衍射、红外光谱、圆二色谱等对TGase交联SPI前后二级结构的变化进行分析.结果 表明:交联后SPI表面疏水性增强,自由氨基含量降低,结构和微观晶体结构均发生变化,结构由球形结构变成凹陷孔状,多肽链充分伸展,空间结构改变,结晶度降低;β-折叠含量升高,有序度更高,无规卷曲结构含量相对较低;利用氨基酸全自动分析仪测定氨基酸含量,交联后必需氨基酸含量提高了5.5％,疏水性氨基酸含量提高了14.5％,表明交联后提高了SPI营养价值,改善SPI的表面疏水性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈光	吉林农业大学生命科学学院	175	1299	19.0	26.0
2	臧学丽		28	47	4.0	6.0