MAPKs对磷酸酶MKP1-CD催化的激活作用研究

• 作者: 何倩倩 何青霞 刘文桐 徐荣 郭国光
• 来源期刊: 现代生物医学进展
• 学科: 医学
• 关键词: 丝裂原活化蛋白激酶 双位点特异性磷酸酶 催化结构域 激活
• 年，卷（期）: 2019,（18）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 3401-3404,3416
• 页数: 5页
• 分类号: Q-33|Q55|Q78|Q814|R918
• 语种: 中文
• DOI: 10.13241/j.cnki.pmb.2019.18.001

摘要

目的:丝裂原活化蛋白激酶(Mitogen-activated Protein Kinases,MAPKs)是细胞内重要的信号传导通路,双位点特异性磷酸酶(Mitogen-activated Protein Kinase Phosphatases,MKPs)去磷酸化MAPKs,负调控MAPKs的信号传递.在MKPs去磷酸化MAPKs的过程中,MAPKs同时会激活部分MKPs的催化能力,MKP1便是其中之一.本文旨在比较三种经典MAPKs底物,ERK2、JNK1和p38α对MKP1磷酸酶催化能力的激活效果,进一步理解MAPKs与MKP1的底物特异性机制.方法:以pNPP为底物,检测在不同浓度的非磷酸化ERK2、JNK1和p38α存在下,MKP1-CD催化结构域片段蛋白质去磷反应速度的变化,对比所得的动力学参数以确定MAPKs对MKP1激活程度的差异.结果:ERK2和JNK1能够激活MKP1的催化活力,将催化速率提升1.5～2倍,而ERK2与MKP1的结合力比JNK1弱约6倍;p38α则没有观察到对MKP1去磷酸化能力的激活效果.结论:三种经典MAPKs中,ERK2和JNK1能够激活MKP1催化活力,而p38α则无法激活MKP1,进一步揭示了MAPKs和MKPs间的特异性相互作用,以及底物对MKPs活力的影响.