乳酸菌细菌素Avicin A的高效表达及抑菌活性研究

• 作者: 关平原 宋前进 张静 温永俊 贾燕
• 来源期刊: 食品科技
• 学科: 工学
• 关键词: 细菌素 Avicin A基因 原核表达 抑菌活性
• 年，卷（期）: 2019,（1）
• 所属期刊栏目: 生物工程篇
• 页码范围: 26-31
• 页数: 6页
• 分类号: TS201.3
• 语种: 中文

摘要

乳酸菌细菌素是一种广谱抑菌素,已成为天然食品防腐剂研究与开发的热点.文章进行了该类细菌素在大肠杆菌中的异源表达,并应用Western-blot鉴定.利用组氨酸标签纯化及Trx-Tag标签的切除,对重组蛋白的抑菌活性进行检测.根据GenBank数据库中公布的细菌素Avicin A基因设计引物,以本实验室分离自酸马乳中的乳酸菌XM-38株为模板,采用PCR方法扩增了细菌素AvicinA片段,利用原核表达载体pET-32a(+)构建重组质粒HIS-Trx-AvicinA,将重组质粒转入大肠杆菌BL21(DE3)中表达,获得了可溶性表达的融合蛋白(HIS-Trx-Avicin A).SDS-PAGE分析HIS-Trx-AvicinA蛋白大小约为42 ku,表达量约占菌体总蛋白的19％.经亲和柱层析纯化后,得到纯化的HIS-Trx-Avicin A蛋白,含量180 μg/mL.用肠激酶对融合蛋白HIS-Trx-Avicin A进行解离,获得浓度为20 μg/mL的目的蛋白AvicinA.对HIS-Trx-Avicin A进行Western-blot鉴定,表明该细菌素蛋白得到了重组表达,对多种菌的抑菌实验表明,该重组蛋白具有良好的抑菌活性,研究的AvicinA为食品添加防腐剂提供了一个切实可行的来源.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	关平原		58	314	10.0	15.0
2	张静		36	279	8.0	16.0
3	宋前进		2	0	0.0	0.0
4	贾燕		3	7	2.0	2.0
5	温永俊		4	4	1.0	2.0