大豆分离蛋白酶促聚集行为的表征

• 作者: 张志国 曾祺
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 大豆分离蛋白 酶处理 结构特性 聚集行为
• 年，卷（期）: 2019,（16）
• 所属期刊栏目: 食品化学
• 页码范围: 58-63
• 页数: 6页
• 分类号: TS201.7
• 字数: 4508字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20190117-198

摘要

研究Quambalaria cyanescens天冬氨酸蛋白酶处理后大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的水解度、浊度、组分及分子质量变化,利用激光扫描共聚焦显微镜(laser scanning confocal microscopy,LSCM)和原子力显微镜(atomic force microscope,AFM)表征酶处理后大豆分离蛋白聚集行为.结果表明:SPI水解度、浊度在一定范围内随酶解时间的延长而增加,随后保持不变;酶处理使SPI的亚基解离,水解为较小分子质量的组分,并使SPI表面疏水性增强;内源荧光光谱与圆二色光谱结果表明酶解改变了SPI的天然结构,导致SPI内部氨基酸残基及疏水基团的暴露.通过LSCM观察酶诱导的SPI聚集过程,结合AFM的观察结果表明:随处理时间的延长,SPI发生了更广泛的聚集行为,并产生了更大的不规则、不连续聚集体.