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摘要:
为获得纯化的BvM14-STPK蛋白激酶,采用低温16℃,0.5 mmol/L IPTG对转BvM14-STPK的大肠杆菌进行诱导,利用Ni2+亲和层析技术对菌液上清进行纯化,并利用SDS-PAGE对纯化蛋白进行检测.结果 表明37℃,0.5 mmol/L IPTG诱导后,BvM14-STPK蛋白以包涵体形式存在,不能对目的蛋白进行纯化分析研究;通过优化诱导条件,在低温16℃,0.5 mmol/L IPTG过夜诱导,在上清中获得大量BvM14-STPK可溶性目的蛋白,对菌液上清纯化并经SDS-PAGE检测到BvM14-STPK目的蛋白.在目的蛋白纯化过程中,发现150 mmol/L咪唑洗脱液纯化BvM14-STPK目的蛋白效果最好.本研究成功纯化出目的蛋白BvM14-STPK.
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文献信息
篇名 甜菜M14品系BvM14-STPK蛋白激酶在原核表达系统中的低温诱导表达及纯化
来源期刊 中国农学通报 学科 农学
关键词 甜菜M14品系 BvM14-STPK 低温诱导 纯化
年,卷(期) 2019,(3) 所属期刊栏目 生物科学
研究方向 页码范围 58-61
页数 4页 分类号 S566.3
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李海英 黑龙江大学农业微生物技术教育部工程研究中心 43 457 12.0 20.0
5 于冰 黑龙江大学农业微生物技术教育部工程研究中心 15 119 6.0 10.0
9 刘祥 黑龙江大学农业微生物技术教育部工程研究中心 2 2 1.0 1.0
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甜菜M14品系
BvM14-STPK
低温诱导
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中国农学通报
旬刊
1000-6850
11-1984/S
大16开
北京朝阳区麦子店街22号楼中国农学会期刊处
2-772
1984
chi
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26902
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