热处理对α-乳白蛋白变性及其与其他乳蛋白相互作用影响的研究进展

• 作者: 李向莹 王存芳 秦于思 赵烜 陈笛
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: α-乳白蛋白 热处理 热变性 相互作用 应用
• 年，卷（期）: 2019,（21）
• 所属期刊栏目: 专题论述
• 页码范围: 260-265
• 页数: 6页
• 分类号: TS252.42
• 字数: 6866字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20181021-226

摘要

本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素.α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2+影响,变性后无法自聚,但可以与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)和血清白蛋白(serum albumin,SA)形成聚集体.经高温短时(high temperature short time,HTST)巴氏杀菌处理生成的α-La/β-Lg聚集体可用于生产低黏度、低浊度和高溶解性的蛋白饮料,α-La/SA聚集体具有良好的凝胶结构.α-La/β-Lg聚集体可与酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白结合,生成的聚合物有利于缩短生产发酵乳的时间,改善酸乳凝胶结构.α-乳白蛋白还能与免疫球蛋白G结合,采用HTST、超巴氏杀菌和超高温灭菌处理可降低乳品的致敏性.在实际生产中可根据需要利用上述反应,选择合适的热处理方式.