亚洲玉米螟表皮蛋白CPR9的表达纯化及与几丁质的相互作用

• 作者: 刘田 卜云飞 杨青 陈磊
• 来源期刊: 中国生物防治学报
• 学科: 农学
• 关键词: 昆虫表皮 表皮蛋白 几丁质结合 结构变化
• 年，卷（期）: 2020,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 79-86
• 页数: 8页
• 分类号: S435.132
• 语种: 中文
• DOI: 10.16409/j.cnki.2095-039x.2020.01.005

摘要

亚洲玉米螟Ostrinia furnacalis是我国玉米最重要的害虫,了解亚洲玉米螟表皮形成的机制将有助于对其开展生物防治.表皮蛋白和几丁质是构成昆虫表皮的两种主要成分,因此研究两者的相互作用对于阐明昆虫表皮形成机制具有关键意义.CPR9是亚洲玉米螟体壁表皮转录组中相对丰度最高的表皮蛋白基因.序列分析发现CPR9属于CPR家族中RR-1亚家族的表皮蛋白,含有R&R结构域,可能是通过结合几丁质来发挥功能.为了研究CPR9与几丁质的相互作用,本研究利用pET-SUMO载体实现了SUMO-CPR9融合蛋白的可溶表达,并通过SUMO蛋白酶处理及两次金属螯合亲和层析纯化了CPR9,平均收率为5 mg/L.几丁质结合试验发现,CPR9对不同类型的几丁质的结合具有选择性.CPR9对α-几丁质结合能力很强,对胶体几丁质结合能力较强,但不与β-几丁质结合.脱乙酰几丁质(壳聚糖)结合试验发现,CPR9能与脱乙酰几丁质结合并使其发生团聚.圆二色光谱分析表明,CPR9在结合脱乙酰几丁质后,其二级结构中平行β折叠和β转角比例上升,反平行β折叠及无规卷曲比例下降.本研究发现了CPR家族表皮蛋白与不同类型几丁质的结合存在特异性,而且在结合过程中会发生结构变化,有助于进一步了解昆虫表皮的形成机制.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨青	大连理工大学生命科学与技术学院	29	142	7.0	11.0
2	陈磊	大连理工大学生命科学与技术学院	13	84	5.0	9.0
3	卜云飞	大连理工大学生命科学与技术学院	1	0	0.0	0.0
4	刘田	大连理工大学生命科学与技术学院	4	10	1.0	3.0