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摘要:
为了明确活性蓝4(RB-4)的亲和作用,通过紫外吸收光谱、荧光光谱以及分子对接方法,研究了RB-4与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用的分子机制.研究结果表明:RB-4与BSA的相互作用使BSA内部疏水性基团暴露.RB-4与BSA通过静态淬灭机制反应,结合位点数约为2.结合过程的热力学参数△G<0,且△H>0,△S>0,表明结合过程是自发放热过程且主要作用力为疏水作用力.RB-4与BSA之间的结合导致BSA的三级结构被破坏,从而使酪氨酸残基和色氨酸残基周围微环境的疏水性增强.BSA与RB-4之间的主要氨基酸作用位点为Phe-567、Ala-568、Ala-510、Val-575、Pro-572、Phe-508和Phe-506,同时还存在一定的静电作用和氢键作用.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 活性蓝4与牛血清白蛋白的相互作用研究
来源期刊 河南科技大学学报(自然科学版) 学科 工学
关键词 活性蓝4 牛血清白蛋白 荧光光谱 分子对接 疏水作用
年,卷(期) 2020,(6) 所属期刊栏目 化学化工及其他
研究方向 页码范围 93-99
页数 7页 分类号 TS201.2
字数 4662字 语种 中文
DOI 10.15926/j.cnki.issn1672-6871.2020.06.015
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张彬 河南科技大学食品与生物工程学院 32 159 6.0 11.0
2 邱智军 河南科技大学食品与生物工程学院 16 73 5.0 7.0
3 原江锋 河南科技大学食品与生物工程学院 17 95 6.0 9.0
4 任钰婷 河南科技大学食品与生物工程学院 1 0 0.0 0.0
5 马琼琼 河南科技大学食品与生物工程学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
活性蓝4
牛血清白蛋白
荧光光谱
分子对接
疏水作用
研究起点
研究来源
研究分支
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
河南科技大学学报(自然科学版)
双月刊
1672-6871
41-1362/N
大16开
河南省洛阳市开元大道263号
36-285
1980
chi
出版文献量(篇)
3214
总下载数(次)
7
总被引数(次)
19453
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