嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy的C末端结构域功能及生淀粉结合位点分析

• 作者: 曾静 涂熠坤 袁林 郭建军
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶 生淀粉结合域 生淀粉结合位点 定点突变
• 年，卷（期）: 2020,（6）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 108-115
• 页数: 8页
• 分类号: Q814
• 字数: 6165字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20190115-159

摘要

为确定嗜热酸性生淀粉α-淀粉酶Gt-amy中参与生淀粉结合的结构区域,对Gt-amy的C末端结构域(C-terminal domain,CTD)进行缺失突变,并比较Gt-amy及CTD缺失突变体Gt-amy-T的酶学性质.在与Gt-amy相同的条件下,Gt-amy-T不能结合和降解玉米淀粉,CTD可有效结合玉米淀粉.以可溶性淀粉为底物,Gt-amy-T的kcat值约为Gt-amy的77.9％.CTD的系统进化关系分析显示CTD不是典型的淀粉结合结构域,但是本研究证实CTD属于生淀粉结合结构域,在Gt-amy结合并降解生淀粉中发挥重要作用,并且CTD有利于Gt-amy发挥可溶性淀粉酶活力.此外,本研究将CTD中Tyr残基定点突变为Ala残基,通过比较CTD与突变体的玉米淀粉结合能力以及Gt-amy与Gt-amy W501A/W514A的玉米淀粉结合率和降解率,确定CTD中W501和W514可能是生淀粉结合位点.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	郭建军	江西省科学院微生物研究所	51	113	5.0	8.0
2	袁林	江西省科学院微生物研究所	36	59	4.0	5.0
3	曾静	江西省科学院微生物研究所	28	46	3.0	5.0
4	涂熠坤	南京工业大学化学与分子工程学院	5	4	1.0	1.0