姜黄素与白首乌蛋白以及大豆分离蛋白相互作用的比较

• 作者: 冯进 李春阳 邢永娜
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 工学
• 关键词: 白首乌蛋白 大豆分离蛋白 姜黄素 相互作用 热稳定性
• 年，卷（期）: 2020,（10）
• 所属期刊栏目: 食品化学
• 页码范围: 53-60
• 页数: 8页
• 分类号: TS201.2
• 字数: 4470字
• 语种: 中文
• DOI: 10.7506/spkx1002-6630-20190715-195

摘要

通过稳态荧光光谱、傅里叶变换红外光谱(Fourier-transform infrared spectroscopy,FTIR)、远紫外圆二色谱、差示扫描量热和动态光散射分析等系统研究姜黄素(curcumin,Cur)与白首乌蛋白(Cynanchum auriculatum Royle ex Wigh protein,CAP)以及大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)的相互作用,并进一步比较了2种蛋白质对Cur稳定性的提高效果.结果 表明,Cur可以通过静态方式淬灭CAP与SPI的内源荧光.Cur与2种蛋白质的复合是一个吉布斯自由能减少的自发反应,主要由疏水相互作用驱动.与CAP相比,Cur与SPI的结合能力更强.FTIR分析表明,除疏水相互作用,氢键也可能参与了复合物的形成.Cur结合导致CAP中α-螺旋结构的减少以及其他3种二级结构的增加,并且降低CAP的热稳定性.与SPI相比,Cur-SPI复合物中α-螺旋与β-转角的含量均减少,其热稳定性有所升高.CAP与SPI分别与Cur形成直径为159.98 nm和244.34 nm的纳米颗粒.2种蛋白质均能显著提高Cur在40℃和90℃条件下的热稳定性,其中SPI的保护效果更好.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李春阳	哈尔滨商业大学食品科学与工程学院	107	1024	15.0	26.0
3	邢永娜	哈尔滨商业大学食品科学与工程学院	1	0	0.0	0.0
4	冯进	江苏省农业科学研究院农产品加工研究所	10	87	3.0	9.0