金鲳肌球蛋白在不同处理条件下的理化性质变化

• 作者: 刘芳芳 吴燕燕 李来好 杨少玲 杨贤庆 林婉玲 黄卉
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 关键词: 肌球蛋白 变性聚集 处理方式 二级结构
• 年，卷（期）: 2020,（12）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 37-43
• 页数: 7页
• 字数: 5333字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.023644

摘要

通过研究漂洗、斩拌以及不同加热温度对金鲳肌球蛋白变性聚集的影响,为金鲳深加工提供理论基础.分别提取鱼肉原料、漂洗鱼糜、斩拌鱼糜肌球蛋白,并将斩拌鱼糜肌球蛋白在30、40、50、60、70和90℃分别加热30 min,测定不同处理条件下肌球蛋白浊度、溶解度、巯基、二硫键、表面疏水性等基本理化性指标,并通过红外光谱研究肌球蛋白二级结构变化,探讨金鲳肌球蛋白的变性聚集过程.结果表明,肌球蛋白浊度和溶解度基本呈相反的变化趋势,漂洗可降低肌球蛋白浊度,加热使肌球蛋白浊度增大,在90℃达到最大值;总巯基在整个加工处理过程连续下降,二硫键呈完全相反的变化趋势;漂洗和低温加热会使活性巯基显著增大,而斩拌和高温加热(60℃以上)会造成活性巯基含量减少,表面疏水性与活性巯基变化趋势相一致;漂洗后β-折叠和无规则卷曲含量略微减少,α-螺旋略增加,β-转角无明显变化,斩拌鱼糜肌球蛋白无规则卷曲结构相对含量降低4％,而β-折叠和β-转角分别增加3％和2％;加热对肌球蛋白结构影响较为复杂,在40℃加热时,α-螺旋结构解旋,主要形成β-转角和无规则卷曲,而在90℃加热时,肌球蛋白二级结构中β-折叠含量达到52.87％.综上分析在高温加热时金鲳肌球蛋白更易主要形成β-折叠结构,并且肌球蛋白更易聚集,以期为金鲳鱼糜加工提供参考意见.