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摘要:
将肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶(lactate dehydrogenase,LDH)基因ldh克隆至载体pETDuetTM-1,构建重组表达载体pETldh(6394 bp)并转化到Escherichia coli BL21(DE3)中实现表达.经Ni-NTA柱亲和层析得到较纯的重组LDH,进行酶学性质研究.结果表明,LDH的蛋白分子质量为37?kDa,最适pH值为7.0,温度40?℃.在最适酶活力测定条件下,LDH比活力为67.45?U/mg,也证实该酶是转化丙酮酸为D-乳酸的D-LDH.此外,LDH对丙酮酸和还原态烟酰胺腺嘌呤二核苷酸的Km分别为1.27?mmol/L和0.48?mmol/L,对丙酮酸的Kcat和Kcat/Km分别为421?s-1和3.31×105?L/(mol·s).除将丙酮酸作为底物外,对草酰乙酸和苯丙酮酸也具有较强的催化能力.本研究结果为利用肠膜明串珠菌生产乳酸和苯乳酸提供一定理论依据.
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文献信息
篇名 肠膜明串珠菌ATCC8293中乳酸脱氢酶的特性
来源期刊 食品科学 学科 生物学
关键词 肠膜明串珠菌 乳酸脱氢酶 乳酸 苯乳酸
年,卷(期) 2020,(18) 所属期刊栏目 生物工程
研究方向 页码范围 153-158
页数 6页 分类号 Q786
字数 4368字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 龚金炎 浙江科技学院生物与化学工程学院 15 160 5.0 12.0
2 袁海娜 浙江科技学院生物与化学工程学院 20 213 10.0 14.0
3 肖功年 浙江科技学院生物与化学工程学院 33 137 6.0 9.0
4 李玲 浙江科技学院生物与化学工程学院 1 0 0.0 0.0
5 方若思 浙江科技学院生物与化学工程学院 1 0 0.0 0.0
6 楚秉泉 浙江科技学院生物与化学工程学院 1 0 0.0 0.0
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乳酸脱氢酶
乳酸
苯乳酸
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期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
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