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Nanog蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达及发酵优化
Nanog蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达及发酵优化
作者:
张梁
李正杰
李由然
石贵阳
辛瑜
顾正华
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
Nanog
原核表达
蛋白质纯化
发酵优化
摘要:
为高效制备可溶性人源Nanog蛋白,降低Nanog蛋白的使用成本.该研究通过分子克隆技术构建重组大肠杆菌(pET32a-Nanog),利用IPTG诱导进行可溶性融合表达.采用镍离子柱亲和层析法纯化产物并将纯化后产物进行肠激酶酶切后得到目的蛋白,Western blot鉴定该蛋白抗体结合的特异性并进一步优化发酵条件.结果 表明,原核表达载体pET32a-Nanog构建成功,可在大肠杆菌中与硫氧还蛋白融合表达,融合蛋白经肠激酶酶切后得到相对分子质量约为38 kDa的蛋白,Western blot鉴定该蛋白可与Nanog抗体特异性结合.在摇瓶培养条件下,得到最优发酵条件是诱导温度37℃、IPTG浓度0.2 mmol/L、甘油为补料碳源;15 L发酵罐上进一步优化溶氧条件及温度控制方式,最终在溶氧设置在30%条件下,37℃(诱导期间30℃维持30 min)发酵12 h后得到最高Nanog产量1 386.4 mg/L,经蛋白纯化后纯度达到90%,为后续Nanog多克隆抗体的制备和基础医学实验研究奠定了基础.
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篇名
Nanog蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达及发酵优化
来源期刊
食品与发酵工业
学科
关键词
Nanog
原核表达
蛋白质纯化
发酵优化
年,卷(期)
2020,(17)
所属期刊栏目
研究报告
研究方向
页码范围
15-21
页数
7页
分类号
字数
语种
中文
DOI
10.13995/j.cnki.11-1802/ts.024015
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原核表达
蛋白质纯化
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研究起点
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研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
食品与发酵工业
主办单位:
中国食品发酵工业研究院有限公司
全国食品与发酵工业信息中心
出版周期:
半月刊
ISSN:
0253-990X
CN:
11-1802/TS
开本:
大16开
出版地:
北京酒仙桥中路24号院6号楼
邮发代号:
2-331
创刊时间:
1970
语种:
chi
出版文献量(篇)
12595
总下载数(次)
34
总被引数(次)
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