NSD家族组蛋白赖氨酸转移酶分子机制研究的新进展

• 作者: 王占新
• 来源期刊: 北京师范大学学报（自然科学版）
• 年，卷（期）: 2021,（2）
• 所属期刊栏目: 研究简报
• 页码范围: 297-299
• 页数: 3页
• 分类号: Q71
• 语种: 中文
• DOI: 10.12202/j.0476-0301.2021040

摘要

人源NSD家族蛋白由NSD1、NSD2和NSD3等3个成员组成,都是组蛋白H3第36位赖氨酸(H3K36)的二甲基转移酶.NSD家族蛋白在真核生物中非常保守,参与多种重要的生理功能,例如NSD3调控神经嵴细胞的基因表达[1].NSD家族蛋白被人们关注的另一个重要原因是该家族蛋白与人类的多种癌症密切相关,例如NSD2又被称为MMSET,与多发性骨髓瘤相关[1].但是,目前尚未研发出靶向NSD家族蛋白的特效药.NSD家族蛋白的催化结构域在没有底物的时候形成一种自抑制的构象[2],即自身的一段序列结合在底物相应结合的位置而抑制了酶的催化活性.此外,合成的小肽底物并不能激活NSD家族蛋白的催化活性,只有核小体底物存在时,NSD蛋白才能被激活,并特异催化核小体H3K36位点的二甲基化修饰[3].但是NSD蛋白对核小体底物的倾向性以及激活的分子机制并不清楚.