结核分枝杆菌来源翻译延伸因子EF-G的蛋白纯化、表征分析及蛋白晶体学研究

• 作者: 杨妍 张彦生 姚中达 何润嘉 葛春坡 杨赟
• 来源期刊: 生物学通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 蛋白纯化 蛋白结晶 X-射线衍射 表征分析 EF-G
• 年，卷（期）: 2021,（11）
• 所属期刊栏目: 实验与技术
• 页码范围: 40-43
• 页数: 4页
• 分类号: Q6-3
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.0006-3193.2021.11.015

摘要

目前,结核分枝杆菌来源翻译延伸因子EF-G的作用机理已有较明确的研究,但其晶体结构和催化中心尚不清楚.对结核分枝杆菌来源EF-G进行了蛋白纯化、表征分析和蛋白晶体学研究.通过层析技术成功地从大肠杆菌中获得高纯度结核分枝杆菌来源EF-G.采用悬滴扩散法获得EF-G蛋白晶体,优化得到分辨率为0.383 nm的X-射线衍射数据.该晶体空间群为P61,晶胞参数:a=26.079 nm,b=26.079 nm,c=6.280 nm;α=β=90.00°,γ=120.00°.此外,SAXS结果表明EF-G在溶液中以紧凑形式存在.以上为最终解析EF-G的结构奠定了基础.