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摘要:
为阐明哈密瓜脱氢抗坏血酸还原酶(dehydroascorbate reductase,DHAR)基因的基本性质及在响应冷胁迫过程中的表达水平,基于生物信息学对2个哈密瓜DHAR基因(CmDHAR)的基本信息、多序列比对、系统进化关系、共线性关系、基因结构域特征、蛋白质三级结构、蛋白质-蛋白质相互作用及冷胁迫下的抗坏血酸(ascorbic acid,AsA)含量、DHAR活力、DHAR基因的表达水平及其基因集富集分析(gene set enrichment analysis,GSEA)进行研究.结果 表明,2个CmDHAR编码蛋白氨基酸的长度分别为297 aa与206 aa,等电点分别为8.67与5.99,分子质量为33082.9 Da与22891.6 Da.多序列比对结果表明CmDHAR基因具有保守性较高的谷胱甘肽-S-转移酶(glutathione S-transferase,GST)-N端功能结构域.基因结构分析结果表明CmDHAR包含6个外显子、6个保守基序、3类顺式作用元件.共线性分析表明哈密瓜与西葫芦、笋瓜和南瓜在物种进化过程中更为接近.蛋白质三级结构预测CmDHAR2主要包含α-螺旋、无规卷曲、延伸链和β-伊转角等.蛋白互作分析表明CmDHAR家族蛋白与哈密瓜其他GST家族蛋白之间联系紧密.冷胁迫下耐冷型哈密瓜"伽师瓜-310"中的AsA含量、DHAR活力及CmDHAR基因表达量明显高于不耐冷型的"金皇后-308".GSEA结果表明CmDHAR基因参与结构分子活性、大分子复合物、细胞膜封闭内腔以及抗氧化活性等生物过程.本研究阐明了CmDHAR的生物信息学特点,证明了DHAR基因在哈密瓜抵御冷胁迫过程中的重要性.
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文献信息
篇名 哈密瓜脱氢抗坏血酸还原酶基因的鉴定及冷胁迫表达分析
来源期刊 食品科学 学科 工学
关键词 哈密瓜 谷胱甘肽-S-转移酶 脱氢抗坏血酸还原酶 冷胁迫
年,卷(期) 2022,(2) 所属期刊栏目 生物工程|Bioengineering
研究方向 页码范围 117-125
页数 9页 分类号 TS255.3
字数 语种 中文
DOI 10.7506/spkx1002-6630-20201109-084
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研究主题发展历程
节点文献
哈密瓜
谷胱甘肽-S-转移酶
脱氢抗坏血酸还原酶
冷胁迫
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
总下载数(次)
47
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导