p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究

• 作者: 刘次全 张彦 石秀凡
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: p53蛋白质 分子动力学 R249残基替换
• 年，卷（期）: 2000,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 382-386
• 页数: 5页
• 分类号: Q612
• 字数: 3304字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2000.04.014

摘要

利用p53蛋白质核心区晶体结构作分子动力学发现,除了生化方面的稳定性之外,该区还具有分子力学上的高度稳定性.在此基础上作的R249残基替换分子动力学研究显示,p53蛋白质核心区249位点精氨酸被其他残基替换后能引起p53蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏.这一研究从三维结构变化上,直观地解释了R249残基替换造成的p53蛋白质免疫和生化特性改变的结构机制.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张彦	昆明医学院生物学教研室	18	132	6.0	11.0
3	石秀凡	中国科学院昆明动物研究所	13	225	6.0	13.0
5	刘次全	中国科学院昆明动物研究所	36	289	8.0	16.0