脯氨酸对蛋白质热稳定性的贡献

• 作者: 朱国萍 滕脉坤 王玉珍
• 来源期刊: 生物工程进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 脯氨酸 二级结构 热稳定性 蛋白质工程
• 年，卷（期）: 2000,（4）
• 所属期刊栏目: 专论
• 页码范围: 48-51
• 页数: 4页
• 分类号: Q5
• 字数: 3616字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1671-8135.2000.04.011

摘要

单一氨基酸的置换可以改变酶的热稳定性.脯氨酸(Pro)残基在蛋白质结构及其热稳定性中具有特殊作用.它十分偏爱β-转折或无规卷曲结构,而很少出现在α-螺旋和β-折叠中.分析认为在改善酶热稳定性的蛋白质工程中,只要主链构象不发生骤变,则可在适当的β-转折或无规卷曲中引入Pro,通过其刚性的吡咯烷环,降低蛋白质去折叠时的骨架熵,从而使其周围的构象更合理.这一Pro理论(the proline theory)的分子设计新思路将会得到进一步的发展和完善.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王玉珍	中国科学技术大学生命科学院分子生物与细胞生物学系	30	382	10.0	19.0
2	滕脉坤	中国科学技术大学生命科学院分子生物与细胞生物学系	10	67	3.0	8.0
6	朱国萍	中国科学技术大学生命科学院分子生物与细胞生物学系	10	239	6.0	10.0