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摘要:
目的:探索重组人血红蛋白的纯化方法.方法:将α、β珠蛋白串联基因克隆进pBV220表达载体,获得了高效表达,表达产物达细菌总蛋白的20%左右.该表达产物以包涵体形式存在,包涵体经洗涤后,用8 mol/L尿素溶解,先用Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换纯化后,又经Sephacryl-100凝胶过滤纯化.结果:经两步纯化后重组人血红蛋白的纯度达90%左右.纯化产物经复性,具有与氧结合的能力.结论:成功地得到人重组血红蛋白的纯化方法.
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文献信息
篇名 基因重组人血红蛋白的纯化
来源期刊 中国生化药物杂志 学科 生物学
关键词 血红蛋白 大肠杆菌 表达 蛋白质纯化
年,卷(期) 2000,(6) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 274-277
页数 4页 分类号 Q503
字数 2557字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-1678.2000.06.002
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作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李晓霞 解放军总医院临床检验科 33 189 8.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
血红蛋白
大肠杆菌
表达
蛋白质纯化
研究起点
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相关学者/机构
期刊影响力
中国生化药物杂志
月刊
1005-1678
32-1355/R
16开
北京市朝阳区芍药居38号楼3层8308室
28-233
1976
chi
出版文献量(篇)
5513
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