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可溶性重组人睾丸前列腺素D合成酶的原核表达及活性鉴定
可溶性重组人睾丸前列腺素D合成酶的原核表达及活性鉴定
作者:
陆金春
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
前列腺素D合成酶
重组融合蛋白
人
睾丸
摘要:
目的得到纯化的、可溶性的、且有活性的重组人睾丸前列腺素D合成酶(rhtL-PGDS).方法通过降温诱导重组质粒pGEX-2T/htL-PGDS表达获得了可溶性重组融合蛋白.用谷胱甘肽琼脂糖珠纯化和凝血酶酶切重组融合蛋白制备纯化的rhtL-PGDS.根据L-PGDS与视黄酸结合后发生波谱红移鉴定其活性.结果诱导温度从37℃降至15℃重组融合蛋白以可溶性形式表达.通过凝血酶酶切和谷胱甘肽琼脂糖珠纯化获得了纯化的rhtL-PGDS.rhtL-PGDS与视黄酸结合后波谱从342nm迁移至374nm 证实rhtL-PGDS具有生物学活性.结论降温诱导重组质粒pGEX-2T/htL-PGDS可避免包涵体形成获得可溶性的具有生物学活性的rhtL-PGDS.
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逆合成
前列腺
素合成
综述
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谷胱甘肽巯基转移酶
原核表达
纯化
重组人肝再生因子可溶性表达及活性鉴定
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肝细胞生成素Cn
重组蛋白质类
可溶性表达
MBP融合蛋白
蛋白纯化
肝细胞增殖
内容分析
文献信息
引文网络
相关学者/机构
相关基金
期刊文献
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数
(/次)
(/年)
文献信息
篇名
可溶性重组人睾丸前列腺素D合成酶的原核表达及活性鉴定
来源期刊
中华国际医学杂志
学科
医学
关键词
前列腺素D合成酶
重组融合蛋白
人
睾丸
年,卷(期)
2001,(7)
所属期刊栏目
研究方向
页码范围
538-540
页数
3页
分类号
R392.6
字数
语种
中文
DOI
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
陆金春
武警南京医院检验科
7
24
3.0
4.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献
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2001(2)
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节点文献
前列腺素D合成酶
重组融合蛋白
人
睾丸
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
中华国际医学杂志
主办单位:
中华国际医学杂志社
出版周期:
双月刊
ISSN:
1606-7983
CN:
Macao 135
开本:
出版地:
上海市436001信箱
邮发代号:
创刊时间:
语种:
chi
出版文献量(篇)
1062
总下载数(次)
2
总被引数(次)
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