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摘要:
目的得到纯化的、可溶性的、且有活性的重组人睾丸前列腺素D合成酶(rhtL-PGDS).方法通过降温诱导重组质粒pGEX-2T/htL-PGDS表达获得了可溶性重组融合蛋白.用谷胱甘肽琼脂糖珠纯化和凝血酶酶切重组融合蛋白制备纯化的rhtL-PGDS.根据L-PGDS与视黄酸结合后发生波谱红移鉴定其活性.结果诱导温度从37℃降至15℃重组融合蛋白以可溶性形式表达.通过凝血酶酶切和谷胱甘肽琼脂糖珠纯化获得了纯化的rhtL-PGDS.rhtL-PGDS与视黄酸结合后波谱从342nm迁移至374nm 证实rhtL-PGDS具有生物学活性.结论降温诱导重组质粒pGEX-2T/htL-PGDS可避免包涵体形成获得可溶性的具有生物学活性的rhtL-PGDS.
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前列腺素合成研究的进展
逆合成
前列腺
素合成
综述
可溶性GST-CRH蛋白原核表达条件的优化及纯化
促肾上腺皮质素释放激素
谷胱甘肽巯基转移酶
原核表达
纯化
重组人肝再生因子可溶性表达及活性鉴定
肝细胞生长因子
肝细胞生成素Cn
重组蛋白质类
可溶性表达
MBP融合蛋白
蛋白纯化
肝细胞增殖
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 可溶性重组人睾丸前列腺素D合成酶的原核表达及活性鉴定
来源期刊 中华国际医学杂志 学科 医学
关键词 前列腺素D合成酶 重组融合蛋白 睾丸
年,卷(期) 2001,(7) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 538-540
页数 3页 分类号 R392.6
字数 语种 中文
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序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陆金春 武警南京医院检验科 7 24 3.0 4.0
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研究主题发展历程
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前列腺素D合成酶
重组融合蛋白
睾丸
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期刊影响力
中华国际医学杂志
双月刊
1606-7983
Macao 135
上海市436001信箱
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