光合细菌Chromatium vinosum可溶性氢酶的FTIR谱的研究

• 作者: S P J Albracht 张凤章 苏文金 许良树 龙敏南
• 来源期刊: 生物物理学报
• 学科: 生物学
• 关键词: Chromatium vinosum 可溶性氢酶 FTIR谱
• 年，卷（期）: 2001,（2）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 267-274
• 页数: 8页
• 分类号: Q554
• 字数: 3797字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-6737.2001.02.009

摘要

光合细菌Chromatium vinosum含有一种可溶性氢酶和一种膜结合态氢酶.氧化态可溶性氢酶在红外光谱区(1860-2140 cm-1)有四个特征吸收峰(2103.7,2086.2,2054.8和1962.5cm-1).其中1962.5cm-1处吸收带的位置与已知的NiFe-氢酶活性中心-CO基团所产生的吸收带位置相近;另外三条吸收带的位置与已知的NFe-氢酶活性中心-CN基团所产生的吸收带的位置相近.以2,6-二氯酚靛酚(DPIP)氧化可溶性氢酶时,四条吸收谱带的位置基本上没有发生变化.可溶性氢酶被Na2S2O4充分还原时,-CO基团的吸收带移至1946.8cm-1,而-CN基团的三条吸收带中的两条分别移至2076.8cm-1和2093.1cm-1处,另一条则消失了.还原态可溶性氢酶与CO反应后,其红外光谱显示七条吸收带,在-CO基团红外光谱区和-CN基团红外光谱区各产生了两条新的吸收带.研究表明,C.viriosum可溶性氢酶的活性中心的结构类似于其它已知的NiFe-氢酶,但与活性中心金属原子相连的可能包括三个-CN基团和一个-CO基团,结合可溶性氢酶的EPR谱特征,推测C.vinosum可溶性氢酶活性中心的结构可能为Ni(CN)Fe(CN)z(CO).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	龙敏南	厦门大学生命科学学院	64	771	14.0	26.0
2	张凤章	厦门大学生命科学学院	13	169	6.0	13.0
3	许良树	厦门大学生命科学学院	10	49	4.0	6.0
4	苏文金	厦门大学生命科学学院	59	1375	20.0	35.0