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摘要:
为了研究胰岛素B链羧端的自由度对于胰岛素与受体相互作用的影响.在人胰岛素B链羧端(转角区回折点B23与B24之间插入一个Gly.B23-Gly-B24人胰岛素原在大肠杆菌的表达产物占细胞总蛋白量的28%,B23-Gly-B24人胰岛素的受体活性分别是标准猪胰岛素的122%和人胰岛素的111%.说明以较高的受体结合活性获得了高纯度的B23-Gy-B24人胰岛素.
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关键词云
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文献信息
篇名 B23-Gly-B24人胰岛素的分离纯化及性质研究
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 B23-Gly-B24人胰岛素原 受体结合活性 非融合方式 B链C端柔性
年,卷(期) 2002,(5) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 270-273
页数 4页 分类号 Q578
字数 2022字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2002.05.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈来同 北京大学蛋白质工程国家重点实验室 9 120 6.0 9.0
2 姚蒙 北京大学蛋白质工程国家重点实验室 4 14 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
B23-Gly-B24人胰岛素原
受体结合活性
非融合方式
B链C端柔性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
论文1v1指导