作者:
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
将人胎盘组织粗匀浆、超速离心、GSH-Sepharose6B亲和纯化,再经DEAE52纤维素离子交换层析,分离纯化了人胎盘谷胱甘肽S-转移酶(GST-π).纯化的酶比活力为66.94 μmol*min-1*mg-1,纯化倍数为515倍,人GST-π的最适pH值为7.5;冷冻干燥后,在-20℃可保存1年.体外实验表明,酶在37℃保温90 min,酶活性下降80%.
推荐文章
谷胱甘肽-S-转移酶人趋化因子CCL3L1的表达
趋化因子
CCL3L1
融合蛋白
谷胱甘肽-S-转移酶
海洋双壳类谷胱甘肽S-转移酶活性测定条件的优化
僧帽牡蛎
谷胱甘肽S-转移酶
优化
大鼠谷胱甘肽S-转移酶P1基因顺式调控元件的搜寻
谷胱甘肽S-转移酶基因 顺式调控元件 荧光素酶报告基因中图号 Q555.8 Q71
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 人胎盘谷胱甘肽S-转移酶的快速分离纯化
来源期刊 安徽农业大学学报 学科 生物学
关键词 谷胱甘肽S-转移酶 人胎盘 分离纯化
年,卷(期) 2002,(2) 所属期刊栏目 基础科学及其他
研究方向 页码范围 207-209
页数 3页 分类号 Q555
字数 1948字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-352X.2002.02.026
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 文汉 安徽农业大学生物工程系 38 414 11.0 20.0
2 孙锋 安徽农业大学生物工程系 19 119 6.0 10.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (2)
节点文献
引证文献  (1)
同被引文献  (1)
二级引证文献  (2)
1981(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1983(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2002(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2004(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2007(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
2009(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
谷胱甘肽S-转移酶
人胎盘
分离纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
安徽农业大学学报
双月刊
1672-352X
34-1162/S
大16开
合肥市长江西路130号
1957
chi
出版文献量(篇)
3481
总下载数(次)
11
总被引数(次)
40517
论文1v1指导