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摘要:
目的研究蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C的激活机制.方法以BaCl2吸附血浆和纯化蛋白C为作用底物,采用发色底物法测定蛇毒组份F6.3.2对蛋白C的特异性激活作用,同时采用SDS-PAGE测定该组份对蛋白C的激活机制.结果F6.3.2没有直接作用发色底物使之生色的能力,它对BaCl2吸附血浆不表现生色反应能力(与时照组相比P>0.05),而对纯化蛋白C则表现出很强的生色反应能力(与对照组Ⅰ、对照组Ⅱ相比P<0.01).SDS-PAGE结果表明,F6.3.2与纯化蛋白C作用后的混合物,由两条链组成,一条链分子量为19KDa,与纯化蛋白C的轻链相同,另一条链分子量为59.5KDa,为纯化蛋白C重链与F6.3.2的分子量之和,表明F6.3.2已结合到纯化蛋白C的重链上.结论蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C有特异性激活作用,它激活蛋白C的可能机制是通过结合于蛋白C的重链,形成F6.3.2-蛋白C复合物,引起蛋白C变构,从而将蛋白C激活为活化蛋白C.
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文献信息
篇名 蛇毒蛋白C激活组份的作用机制研究
来源期刊 海峡药学 学科 医学
关键词 蛇毒 蛋白C 激活组份
年,卷(期) 2004,(3) 所属期刊栏目 药理
研究方向 页码范围 42-45
页数 4页 分类号 R992|R996.3
字数 3012字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1006-3765.2004.03.019
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 管锦霞 广州医学院广州蛇毒研究所 16 59 4.0 6.0
2 赵路宁 广州医学院广州蛇毒研究所 13 58 4.0 7.0
3 侯力强 广州医学院广州蛇毒研究所 14 64 4.0 7.0
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蛇毒
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海峡药学
月刊
1006-3765
35-1173/R
大16开
福建省福州市通湖路330号
1988
chi
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