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摘要:
外加毫摩尔浓度的重金属离子Hg2+,会引起BSA或HSA的色氨酸荧光下降,并且35℃时的变化比25℃时更明显,HSA的变化比BSA的大.Stern Volmer作图分析结果表明荧光淬灭主要是由动态淬灭引起的.用NBS对BSA和HSA的色氨酸残基进行特异性修饰后,Hg2+只引起NBS修饰的HSA的酪氨酸荧光轻微降低,但对NBS修饰的BSA的酪氨酸荧光几乎没有影响.远紫外和近紫外CD谱分析表明:Hg2+的结合要引起BSA,HSA以及NBS修饰的HSA二级结构的α螺旋减少,三级结构发生一定的改变.这些结果表明BSA和HSA中色氨酸附近的二硫桥可能是Hg2+的作用部位.
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文献信息
篇名 Hg2+与NBS修饰前后两种血清蛋白结合的研究
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 Hg2+ 内源荧光 圆二色谱 NBS修饰 血清蛋白
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 184-189
页数 6页 分类号 Q518.4
字数 886字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2006.01.033
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杜林方 四川大学生命科学学院 84 927 16.0 28.0
2 张年辉 四川大学生命科学学院 30 390 13.0 18.0
3 晋军 四川大学分析测试中心 4 64 3.0 4.0
4 袁向华 四川大学生命科学学院 2 9 2.0 2.0
5 孟乐 四川大学生命科学学院 2 9 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
Hg2+
内源荧光
圆二色谱
NBS修饰
血清蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
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5772
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10
总被引数(次)
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