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摘要:
分离纯化参环毛蚓中纤溶活性蛋白酶,并对其活性及氨基酸序列进行分析.采用凝胶层析等方法进行蛋白质的分离纯化,SDS-PAGE法进行分子质量的测定,纤维平板法测定纤溶活性,氨基酸自动分析仪分析氨基酸组成,并对一个具有纤溶活性的蛋白酶进行了序列分析.分离纯化得到4种酶,其中EQY 4活性较强,其N-端序列为:Gln-Ile-Gly-Gly-Thr-Asn-Ala-Ser-Pro-Gly-Glu-Phe-Pro-Pro-Gln-Leu-Ser-Gln-Thr.与文献报道中赤子爱胜蚓及粉正蚓中分离得到的蛋白酶对比,主要序列相近,但也有不同.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 参环毛蚓中纤溶活性蛋白酶研究
来源期刊 药物生物技术 学科 医学
关键词 参环毛蚓 蚯蚓 地龙 纤溶酶 序列分析
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 49-50,58
页数 3页 分类号 R915
字数 1667字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2006.01.013
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 单玉 8 30 3.0 5.0
2 杨松松 辽宁中医学院药学院 50 880 17.0 28.0
3 张东方 辽宁中医学院药学院 10 215 6.0 10.0
4 周美环 4 22 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
参环毛蚓
蚯蚓
地龙
纤溶酶
序列分析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
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