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摘要:
对纯化得到的假单孢菌PKE117的胞外木素过氧化物酶的酶学性质进行了初步研究,发现其最适pH为5.0,最适温度为30℃,以藜芦醇为底物,在25℃,pH3.0的琥珀酸钠缓冲液中与底物反应时的Km值为(0.277±0.0008)mmol/L,vmax为(0.049±0.001)mmol·mg-1 protein·min-1.根据LiP已知保守序列设计引物,提取质粒,扩增得到一条199bp的DNA片段lip1和一条563bp的DNA片段lip2,序列比对结果显示与已报道的白腐真菌过氧化物酶基因的同源性不是很高.核苷酸翻译后的氨基酸序列比对结果发现, LiP1与Pycnoporus sanguineus的漆酶的同源性达到100%,与Mycobacterium bovis的木素过氧化物酶的同源性达到80%;LiP2与Arabidopsis thaliana的过氧化物酶同源性达到100%,与Hordeum vulgare的过氧化物酶1同源性为75%.
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文献信息
篇名 假单孢菌PKE117木素过氧化物酶的酶学性质及基因克隆
来源期刊 北京大学学报(自然科学版) 学科 地球科学
关键词 假单孢菌 木素过氧化物酶 基因片段
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 567-571
页数 5页 分类号 X172|Q785
字数 2908字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0479-8023.2007.04.020
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨金水 中国农业大学生物学院 23 516 11.0 22.0
2 李宝珍 中国农业大学生物学院 20 408 10.0 20.0
3 袁红莉 中国农业大学生物学院 44 1200 17.0 34.0
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木素过氧化物酶
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北京大学学报(自然科学版)
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